16.(2010·广州一模)在生物化学反应中,当底物与酶的活性位点形成互补结构时,可催化底物发生变化,如图甲Ⅰ所示。酶的抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点,非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合,从而抑制酶的活性,如图甲Ⅱ、Ⅲ所示。图乙示意发生竞争性抑制和非竞争性抑制时,底物浓度与起始反应速率的变化曲线图。请据图回答下列问题:

 

(1)当底物与酶活性位点具有互补的结构时,酶才能与底物结合,这说明酶的催化作用具有   

(2)青霉素的化学结构与细菌合成细胞壁的底物相似,故能抑制细胞合成细胞壁相关的酶活性,其原因是  ________________________________________________________________________

________________________________________________________________________。

(3)据图乙分析,随着底物浓度升高,抑制效力变得越来越小的是  抑制剂,原因是    

 

(4)唾液淀粉酶在最适温度条件下的底物浓度与反应速率的变化如图丙。若将温度提高

5℃,请在图丙中绘出相应变化曲线。

 

解析 据图甲可知,酶的催化作用的专一性体现了底物与酶活性位点具有互补的结构,这种互补的结构还表现在青霉素或细菌合成细胞壁的底物与酶活性位点的结合上。图乙表明,底物浓度越大,竞争性抑制的效力越来越小。图丙曲线是在最适温度下的底物浓度与反应速率的关系,温度提高5℃时,相同底物浓度的条件下反应速率均会降低。

答案 (1)专一性 (2)青霉素能与这些酶的活性位点结合(或酶活性位点被封闭),使细菌合成细胞壁的底物与酶活性位点结合机会下降 (3)竞争性 底物浓度越高,底物与酶活性位点结合机会越大,竞争性抑制剂与酶活性位点结合机会越小

(4)见下图

第10课时 细胞的能量“通货”--ATP

 

题组一:有关ATP相关内容的考查

15.(2010·西安质检)某小组在探究“影响酶活性的条件”的实验时,提出“过氧化氢酶的活性是否受pH影响”的问题,并设计实验操作步骤如下:

①向甲、乙两试管内各加入2 mL新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液。

②向甲试管内加入1 mL质量分数为5%的盐酸,向乙试管内加入1 mL质量分数为5%的氢氧化钠溶液。

③向甲、乙两试管内各加入2滴新鲜的质量分数为20%的猪肝研磨液。

④观察试管中发生的变化。

请依据该小组设计的实验操作步骤,回答下列问题:

(1)该实验的自变量是________,过氧化氢分解速率是本实验的____________,可观测的指标是___________________________________________________________________。

(2)上述操作步骤中存在明显的缺陷,请指出:________________________________________________________________________

________________________________________________________________________。

(3)将制备好的猪肝研磨液分别进行高温和冷藏处理,经高温处理后,实验效果不明显,冷藏处理不影响实验效果,原因是__________________________________________。

(4)在与其他小组进行交流时,有同学建议进行定量实验,以不同pH下出现同一结果所需要的时间来表示酶的活性,并根据实验数据绘制不同条件下酶活性的曲线图。该建议中,所需要的时间越长,酶的活性越________。

答案 (1)pH 因变量 试管中产生的气泡数量

(2)缺少加蒸馏水的对照

(3)过氧化氢酶是蛋白质,在高温处理时蛋白质变性,而冷藏时蛋白质没有变性 (4)低(或弱)

 0  210922  210930  210936  210940  210946  210948  210952  210958  210960  210966  210972  210976  210978  210982  210988  210990  210996  211000  211002  211006  211008  211012  211014  211016  211017  211018  211020  211021  211022  211024  211026  211030  211032  211036  211038  211042  211048  211050  211056  211060  211062  211066  211072  211078  211080  211086  211090  211092  211098  211102  211108  211116  447348 

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