回答下列I、II小题.
I.科研人员获得一种叶绿素b完全缺失的水稻突变体,该突变体对强光照环境的适应能力更强.请回答:
(l)提取水稻突变体的光合色素,应在研磨叶片时加入
 
,以防止色素被破坏.用纸层析法分离该突变体叶片的光合色素,缺失的色素带应位于滤纸条的
 

(2)该突变体和野生型水稻的O2释放速率与光照强度的关系如图1所示.当光照强度为n时,与野生型相比,突变体单位面积叶片中叶绿体的氧气产生速率
 
.当光照强度为m时,测得突变体叶片气孔开放程度比野生型更大,据此推侧,突变体固定CO2形成
 
的速率更快,对光反应产生的
 
消耗也更快,进而提高了光合放氧速率.
(3)如果水稻出现叶绿素a完全缺失的突变,将无法进行光合作用,其原因是:
 

II.研究表明,癌细胞和正常分化细胞在有氧条件下产生的ATP总量没有明显差异,但癌细胞从内环境中摄取并用于细胞呼吸的葡萄糖是正常细胞的若干倍.如图2是癌细胞在有氧条件下葡萄糖的部分代谢过程,据图分析回答问题:
(l)图2中人代表细胞膜上的
 
.葡萄糖进入癌细胞后,在代谢过程中可通过
 
作用形成非必需氨基酸,也可通过形成五碳糖进而合成
 
作为DNA复制的原料.
(2)在有氧条件下,癌细胞呼吸作用的方式为
 
.与正常细胞相比,①~④过程在癌细胞中明显增强的有
 
(填编号),代谢途径发生这种变化的意义在于能够
 
,从而有利于癌细胞的增殖.
(3)细胞在致癌因子的影响下,
 
基因的结构发生改变而被激活,进而调控
 
的合成来改变代谢途径.若要研制药物来抑制癌症患者细胞中的异常代谢途径,图中的过程
 
(填编号)不宜选为作用位点.
回答有关生物体内信息传递和调节的问题.  图1为人体内细胞间信息交流方式的示意图.

(1)在A、B、C三图中,靶细胞对信息的接受具有相似的结构基础,即
 
,其化学成分为
 
,因其具有特定的空间结构而具有特异性.
(2)A、B、C三种方式中,能表示脂肪细胞接受胰高血糖素的是
 
;表示T淋巴细胞介导细胞免疫的是
 
;肉毒杆菌通过抑制某种神经递质的作用而导致肌肉松弛,其中神经递质作用的方式是
 
;高度紧张时心肌细胞收缩加速,其中信息传递的方式是
 

    人类以及大多数哺乳动物的舌和软腭分布着丰富的卵状味蕾,每个味蕾约含100个味细胞,每个味细胞只负责感应酸、甜、苦、成、鲜五大主体味觉中的一种,其基部与相应的味觉神经相连(图2).味细胞靠其特殊的质膜表面受体感应相应的化合物,当一种化合物被一种味细胞的质膜表面受体识别并结合后,受体便通过G蛋白调控并打开附近的离子通道,离子的跨膜流动导致膜电位的改变(图3),后者经味细胞基部的味觉神经传递至脑部味觉中枢,最终产生味觉.猫科动物在早期进化阶段缺失了针对甜味化合物的受体编码基因T1R2,因此表现出对糖类食物的冷漠行为.
(3)据上所述,每个味蕾中对应一种味觉的平均味细胞数为
 
:味细胞质膜表面受体
激活离子通道打开的前提条件是
 

(4)据上所述,若要使小鼠对苦味物质产生“甜”的喜好感,合理的做法是
 

A.抑制小鼠苦味神经之间的冲动传递
B.刺激并打开甜味细胞质膜上的离子通道
C.阻断小鼠苦味细胞与其味觉神经之间的联系
D.将识别苦味化合物的受体编码基因导入小鼠甜味细胞中表达.
黄曲霉毒素B1(AFB1)存在于被黄曲霉菌污染的饲料中,它可以通过食物链进入动物体内并蓄积,引起瘤变.某些微生物能表达AFB1解毒酶.将该酶添加在饲料中可以降解AFB1,清除其毒性.
( 1 ) AFB1属于
 
类致癌因子.
( 2 ) AFB1能结合在DNA 的G 上.使该位点受损伤变为G′,在DNA复制中,G′会与A配对.现有受损伤部位的序列为,经两次复制后,该序列突变为
 

( 3 )图为采用基因工程技术生产AFB1解毒酶的流程图

据图回答问题:
①在甲、乙条件下培养含AFB1解毒酶基因的菌株.经测定.甲菌液细胞密度小、细胞含解毒酶:乙菌液细胞密度大、细胞不含解毒酶.过程Ⅰ应选择
 
菌液的细胞提取总RNA,理由是
 

②过程Ⅱ中,根据图示,可以看出与引物结合的模版是
 

③检测酵母菌工程菌是否合成了AFB1解毒酶,应采用
 
方法.
( 4 )选取不含AFB1的饲料和某种实验动物为材料,探究该AFB1解毒酶在饲料中的解毒效果.实验设计及测定结果见表
组别添加肝脏AFB1残留量(ng/g)
AFB1(μg/kg饲料)AFB1解毒酶(g/kg饲料)
A006.4
B100020.9
C100116.8
D100311.7
E10057.3
F10077.3
据表回答问题:
①本实验的两个自变量,分别为
 

②本实验中.反映AFB1解毒酶的解毒效果的对照组是
 

③经测定,某污染饲料中AFB1含量为100μg/kg,则每千克饲料应添加
 
克AFB1解毒酶.解毒效果最好.同时节的了成本.
(5)采用蛋白质工程进一步改造该酶的基本途径是:从提高每的活性出发,设计预期的蛋白质结构,推测应有的氨基酸序列,找到相对应的
 
 0  109553  109561  109567  109571  109577  109579  109583  109589  109591  109597  109603  109607  109609  109613  109619  109621  109627  109631  109633  109637  109639  109643  109645  109647  109648  109649  109651  109652  109653  109655  109657  109661  109663  109667  109669  109673  109679  109681  109687  109691  109693  109697  109703  109709  109711  109717  109721  109723  109729  109733  109739  109747  170175 

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